El curso de posgrado de la Facultad de Química Bioquímica y Farmacia (FQByF) se dictará del 25 al 29 de noviembre. La fecha límite para la preinscripción será hasta el 15 de octubre.
Técnicas proteómicas: aplicaciones y análisis bioinformático de datos está dirigido a egresados de carreras de grado con título universitario de cuatro (4) años o más afines a la temática del curso y aquellas carreras que por su contenido estén directas y/o indirectamente ligadas al estudio de proteínas en sistemas biológicos: Bioquímicos, Lic. en Biología Molecular, Biólogos, Lic. en Biotecnología, Químicos, Farmacéuticos, Agrónomos, Médicos, Veterinarios, entre otros.
Será de carácter gratuito con una carga de 40 horas presenciales con modalidad teórica-práctica. Se dictará en el aula 44 de Posgrado, ubicada en el Bloque I. Tendrá un cupo máximo de 30 personas. Los costos serán cubiertos con Fondos de Capacitación Gratuita de la Secretaría de Políticas Universitarias (SPU) administrados por el Sindicato de Docentes e Investigadores Universitarios San Luis (SIDIU).
Debido al cupo limitado, los interesados en participar deberán llenar un formulario de preinscripción especificando la utilidad de la temática abordada para llevar a cabo sus tareas de investigación o trabajo. Se les dará prioridad a los estudiantes de posgrado que estén inscriptos a Doctorados de cualquier Universidad del país y cuyo tema de trabajo esté íntimamente relacionado a la temática del curso. Finalizado el proceso de preinscripción, se informará oportunamente cómo realizar el trámite de inscripción definitivo.
El posgrado pretende actualizar conocimientos sobre definiciones y conceptos de protema, proteómica y otras tecnologías -ómicas, logrando que los estudiantes adquieran habilidades en el desarrollo de diseño experimental aplicando técnicas proteómicas.
Además, quienes participen podrán diferenciar las utilidades, ventajas y desventajas de las técnicas proteómicas independientes de gel y las dependientes de geles. Asimismo, entender aplicaciones de estudios globales (Discovery proteomics) y focalizados (Targeted proteomics).
También se busca alcanzar conocimiento general sobre el uso de herramientas bioinformáticas y bases de datos para el análisis y la interpretación de resultados experimentales y poner en conocimiento la organización de una unidad de proteómica, su puesta en funcionamiento y la prestación de servicios que puede ofrecer.
Programa
Módulo 1: Definición de –omas y –ómicas (Genoma-Genómica, Transcriptoma-Transcriptómica, Proteoma-Proteómica, Metaboloma-Metabolómica). Consideraciones generales. Genómica funcional o fenómica. Información estática y dinámica. Proyecto Genoma Humano y Proteoma Humano. Proteómica: análisis globales y focalizados (Discovery and Targeted Proteomics). Análisis dependientes de geles e independientes de geles.
Módulo 2: Diseño experimental de estudios proteómicos. Elección de técnicas proteómicas de acuerdo al objetivo de estudio. Obtención de muestras de proteínas intra y extracelulares. Técnicas dependientes de geles: 1D, 2D-PAGE, DIGE. Tinción de geles, sensibilidad, limitaciones y rango dinámico: Coomassie Blue R-250, Coomassie Blue G-250, Tinción con plata compatible con espectrometría de masas. Obtención y análisis de imágenes de geles: aspectos cualitativos y cuantitativos. Proteinograma por análisis de imágenes (Image J).
Módulo 3: Herramientas analíticas necesarias para estudios proteómicos. Separación, identificación y análisis de proteínas. Cromatografía líquida mono y bidimensional en escala nano: nanoLC. Introducción a la espectrometría de masas aplicada a péptidos y proteínas. Funcionamiento general y específico. Técnicas de ionización de muestras: ESI y MALDI. Tipos de espectrómetros de masas. MS/MS análisis.
Módulo 4: Determinación de la secuencia parcial de aminoácidos a través de la huella dactilar de péptidos (Peptide Mass Fingerprinting) y análisis de fragmentos de péptidos (MS/MS fragmentation analysis). Adquisición de datos en forma dependiente del péptido seleccionado (precursor) (DDA) e independiente del péptido (DIA o IDA, MSe). Bases de datos, formatos, criterios de búsqueda y análisis. Reactivos y modificaciones, tipos de enzimas y estrategias. Ejemplos.
Módulo 5: Introducción a la Bioinformática aplicada al análisis de péptidos y proteínas por espectrometría de masas. Adquisición de datos y análisis de los mismos. Precursores o parents, Fragmentos «y» y «b». Servidores (servers públicos y privados = MASCOT y caja de herramientas Daemon, X! Hunter-The GPM, ProteinLynx Global Server v 2.4 y 3.0, herramientas de expasy, análisis de la digestión in silico). Secuenciamiento de novo. Elaboración de informes e interpretación. Score, coincidencia con la identidad y/o homología de la secuencia teórica (matches, cobertura del mapa de la secuencia de la proteína a identificar). Proteómica comparativa: ProteoIQ v 2.8, String-db.
Módulo 6: Caracterización de proteínas, modificaciones postraduccionales (PTM) (fosforilacion, metilación, derivados, ubiquitinación, etc.). Análisis del corrimiento de masa y de pérdida de masa neutra (neutral loss). Descubrimiento del precursor iónico (Precursor Ion Discovery= PID). Estrategias de pre-enriquecimiento para el análisis de modificaciones postraduccionales (columnas de TiO2, IMAC, Immunoprecipitacion, etc.). Análisis de PTM utilizando herramientas bioinformáticas (Tolerancia al error y base de datos de PTM). Requerimientos para publicaciones. Discusión de herramientas y estrategias.
Sistema de evaluación
80% de asistencia como mínimo. Aprobación de evaluación en modalidad de trabajo práctico al finalizar el curso: calificación de seis (6) o superior (en escala numérica de uno (1) a diez (10)).
Para mayor información ingresar al siguiente enlace.
Consultas: jose.bonilla.mza@gmail.com.
Fotos: extraídas de la web